蛋白质的思维导图

一、 蛋白质概述

1.1 定义

• 由氨基酸通过肽键连接形成的高分子有机化合物。
• 生物体结构与功能的重要组成成分。

1.2 基本元素

• C (碳)
• H (氢)
• O (氧)
• N (氮)
• 通常含有S (硫)
• 少数含有P (磷), Fe (铁), Zn (锌), Cu (铜), Mn (锰), I (碘) 等金属元素。

1.3 重要性

• 构成生物体的重要成分：细胞、组织、器官。
• 参与生物体几乎所有生命活动。

二、 氨基酸

2.1 定义

• 构成蛋白质的基本单位。
• 含有氨基（-NH₂）和羧基（-COOH）的有机化合物。

2.2 结构通式

• H₂N - CH(R) - COOH
  • 氨基：-NH₂
  • 羧基：-COOH
  • α-碳原子：连接氨基、羧基和R基团的碳原子。
  • R基团：侧链基团，决定氨基酸的种类和性质。

2.3 分类

• 依据R基团的性质:
  • 非极性氨基酸: R基团疏水，例如丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蛋氨酸、脯氨酸。
  • 极性非带电荷氨基酸: R基团亲水，但没有电荷，例如甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺。
  • 酸性氨基酸: R基团带负电荷，例如天冬氨酸、谷氨酸。
  • 碱性氨基酸: R基团带正电荷，例如赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
• 依据人体是否可以合成:
  • 必需氨基酸: 人体无法自身合成，必须从食物中获取，例如赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
  • 非必需氨基酸: 人体可以自身合成。

2.4 特性

• 两性解离: 氨基酸既可以作为酸，也可以作为碱。
• 旋光性: 除甘氨酸外，所有氨基酸都具有旋光性。
• 紫外吸收: 芳香族氨基酸（例如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸）在紫外区有特征吸收。

三、 蛋白质的结构层次

3.1 一级结构

• 氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
• 决定蛋白质的性质和功能的基础。

3.2 二级结构

• 多肽链局部区域的折叠和盘绕，形成特定的空间构象。
• 常见的二级结构：
  • α-螺旋：多肽链围绕中心轴盘绕成螺旋状。
  • β-折叠：多肽链呈锯齿状排列。
  • β-转角：连接α-螺旋和β-折叠的短链。
  • 无规卷曲：没有规律的结构。
• 维持方式：氢键（主要作用）、范德华力。

3.3 三级结构

• 多肽链在二级结构基础上进一步折叠和盘绕，形成具有特定空间形状的结构。
• 维持方式：氢键、疏水相互作用、离子键、二硫键、范德华力。
• 球状蛋白、纤维蛋白。

3.4 四级结构

• 由多个具有三级结构的亚基通过非共价键结合形成的复合物。
• 并非所有蛋白质都具有四级结构。
• 例子：血红蛋白（由四个亚基组成）。

四、 蛋白质的性质

4.1 物理性质

• 溶解度：受pH、盐浓度、温度等因素影响。
• 分子量：不同蛋白质的分子量差异很大。
• 紫外吸收：芳香族氨基酸具有紫外吸收。

4.2 化学性质

• 两性解离: 蛋白质分子中含有游离的氨基和羧基，具有两性解离的性质。
• 变性: 蛋白质空间结构发生改变，导致其生物活性丧失。
  • 原因：高温、强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
  • 变性是可逆的或者不可逆的。
• 水解: 蛋白质在酸、碱或酶的作用下分解成多肽或氨基酸。
• 颜色反应: 例如双缩脲反应（用于检测蛋白质）。

五、 蛋白质的功能

5.1 结构功能

• 构成细胞和组织的骨架，例如胶原蛋白、角蛋白。

5.2 催化功能

• 酶：生物催化剂，加速生物化学反应。

5.3 运输功能

• 血红蛋白：运输氧气。
• 载脂蛋白：运输脂类。

5.4 免疫功能

• 抗体：识别和结合抗原，清除病原体。

5.5 调节功能

• 激素：调节生理活动，例如胰岛素、生长激素。

5.6 运动功能

• 肌动蛋白、肌球蛋白：参与肌肉收缩。

5.7 储存功能

• 卵清蛋白：储存营养物质。

5.8 信号传递功能

• 受体蛋白：接受和传递信号。

六、 蛋白质的研究方法

6.1 蛋白质的分离与纯化

• 盐析
• 超速离心
• 凝胶过滤色谱
• 离子交换色谱
• 亲和色谱

6.2 蛋白质的鉴定

• 氨基酸组成分析
• 分子量测定
• 质谱分析
• 氨基酸序列分析

6.3 蛋白质的结构分析

• X射线晶体衍射
• 核磁共振波谱（NMR）
• 冷冻电镜（Cryo-EM）

6.4 蛋白质的功能研究

• 酶活性测定
• 配体结合分析
• 基因敲除/敲入
• 细胞生物学方法

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